Flaconcino di glutatione da 1500 mg

Il glutatione (GSH) è un tripeptide presente in natura, chimicamente un peptide γ-glutammilico contenente gruppi tiolici. Nella ricerca scientifica, viene studiato come composto modello per la biochimica redox e l'enzimologia, nonché come standard di riferimento nelle analisi. Questo composto è offerto sotto forma di polvere liofilizzata da 1500 mg per flaconcino, esclusivamente per uso di laboratorio e di ricerca.

Che cos'è il glutatione?

Il glutatione (γ-L-glutamil-L-cisteinil-glicina) è un tripeptide composto dagli amminoacidi acido glutammico, cisteina e glicina, con la sequenza γ-Glu-Cys-Gly. È caratterizzato da un insolito legame γ-peptidico: il residuo di glutammato è legato alla cisteina tramite la sua catena laterale anziché tramite il gruppo α-carbossilico, rendendo la molecola resistente alla maggior parte delle aminopeptidasi comuni. Il gruppo tiolico libero del residuo di cisteina forma il nucleo reattivo. È proprio questa combinazione di un legame peptidico atipico e di un gruppo sulfidrilico libero che rende il glutatione una molecola modello ampiamente utilizzata nella chimica dei peptidi e nella biochimica dei tioli.

Nei modelli di ricerca, il composto svolge un ruolo centrale nella coppia redox GSH/GSSG: in vitro, due molecole di GSH possono formare un ponte disolfuro con il dimero ossidato GSSG, che viene poi riconvertito nella forma ridotta dalla glutatione reduttasi NADPH-dipendente. Inoltre, nei modelli cellulari, il glutatione agisce come cofattore per le glutatione perossidasi e come substrato per le glutatione S-transferasi, che legano il gruppo tiolico a elettrofili non polari. La biosintesi avviene in due fasi ATP-dipendenti tramite la glutammato cisteina ligasi e la glutatione sintetasi, che insieme costituiscono il nucleo del ciclo γ-glutammilico. Di conseguenza, il glutatione è utilizzato come composto modello e sostanza di riferimento nella ricerca scientifica.

Aree di ricerca

In ambito di laboratorio, il glutatione è coinvolto, tra gli altri, nei seguenti ambiti di ricerca:

• Indagine enzimologica sulle glutatione perossidasi, glutatione reduttasi e glutatione S-transferasi e sulla loro specificità di substrato in vitro.
• Studi modello della coppia redox GSH/GSSG e determinazione del potenziale redox intracellulare in sistemi di coltura cellulare isolati.
• Ricerca sulla S-glutationilazione dei residui di cisteina nelle proteine ​​come modificazione post-traduzionale in modelli cellulari.
• Studi biochimici sul ciclo del γ-glutammile, sulla glutammato-cisteina ligasi e sulla cinetica della biosintesi a due fasi.
• Sviluppo e validazione di metodi analitici (HPLC, LC-MS, varitizzazione dei tioli) utilizzando il glutatione come standard di riferimento.
• Stability and solubility studies of thiol-containing peptides and their oxidation behavior under controlled conditions.

Ciascuna di queste applicazioni prevede ricerche controllate in laboratorio o su modelli preclinici.

Glutathione in our research assortment

Glutathione falls under the category of freeze-dried research peptides in vial form within our range. Researchers working with this category frequently combine the compound with other peptides studied via their own biochemical targets. While Glutathione focuses on thiol chemistry and redox-dependent enzyme systems, other components within the same product line have been specifically chosen to cover receptor-linked or signal-mediated targets. These compounds share the freeze-dried vial form but differ fundamentally in amino acid composition and investigated mechanism.

Specifiche

Forma, manipolazione e stoccaggio

Glutathione is supplied as a freeze-dried powder in a sealed glass vial containing a standardized quantity of 1500 mg. Unlike a solid tablet form, this lyophilisate is intended to be dissolved in a suitable solvent in a laboratory setup before analytical work takes place. The free thiol group is susceptible to oxidation to GSSG in solution; therefore, the compound is offered in freeze-dried form.

Store the vial refrigerated, protected from direct light and moisture, in the original packaging and with the seal intact. Handle the connection with standard laboratory precautions: work in a clean environment, use appropriate personal protective equipment, and prevent cross-contamination with other research materials. Avoid repeated temperature changes and keep the packaging out of reach of unauthorized persons.

Composizione e risultati di laboratorio

The lyophilisate contains glutathione with a controlled purity of ≥ 99% (HPLC). The vial contains exclusively the freeze-dried compound, without added excipients or preservatives.

Puoi trovare una panoramica della documentazione analitica disponibile sul nostro pagina dei risultati di laboratorioI report vengono raccolti centralmente in quel luogo, in modo che tu possa integrare i dati nei tuoi archivi di ricerca.

Domande frequenti

To which class of substances does glutathione belong?
Glutathione is a tripeptide composed of glutamic acid, cysteine, and glycine. Due to the γ-peptide bond between glutamate and cysteine, it is classified as a γ-glutamyl peptide and not as an ordinary linear peptide.

What is the difference between GSH and GSSG in research?
GSH is the reduced form with a free thiol group; GSSG is the oxidized dimer in which two molecules are linked via a disulfide bridge. The ratio of both forms is used in cell models as a measure of the redox state.

In quale forma viene fornito il composto?
As a freeze-dried powder in a sealed vial with 1500 mg per unit. The lyophilized form limits oxidation of the thiol group during storage and transport.

Come devo conservare la fiala?
Refrigerated, protected from light and moisture, preferably in the original packaging with the seal intact.