Frasco de glutatión de 1500 mg

El glutatión (GSH) es un tripéptido natural, químicamente un péptido γ-glutamil que contiene un grupo tiol. En la investigación científica, se estudia como compuesto modelo para la bioquímica redox y la enzimología, y como estándar de referencia en análisis. Este compuesto se ofrece en forma de polvo liofilizado de 1500 mg por vial, exclusivamente para uso en laboratorio e investigación.

¿Qué es el glutatión?

El glutatión (γ-L-glutamil-L-cisteinil-glicina) es un tripéptido compuesto por los aminoácidos ácido glutámico, cisteína y glicina, con la secuencia γ-Glu-Cys-Gly. Se caracteriza por un enlace peptídico γ inusual: el residuo de glutamato se une a la cisteína a través de su cadena lateral en lugar del grupo α-carboxilo, lo que hace que la molécula sea resistente a la mayoría de las aminopeptidasas comunes. El grupo tiol libre del residuo de cisteína forma el núcleo reactivo. Es precisamente esta combinación de un enlace peptídico atípico y un grupo sulfhidrilo libre lo que convierte al glutatión en una molécula modelo ampliamente utilizada en la química de péptidos y la bioquímica de tioles.

En modelos de investigación, el compuesto desempeña un papel central en el par redox GSH/GSSG: in vitro, dos moléculas de GSH pueden formar un puente disulfuro con el dímero oxidado GSSG, que posteriormente se convierte de nuevo a su forma reducida por la glutatión reductasa dependiente de NADPH. Además, en modelos celulares, el glutatión actúa como cofactor de las glutatión peroxidasas y como sustrato de las glutatión S-transferasas, que acoplan el grupo tiol a electrófilos no polares. La biosíntesis se produce en dos etapas dependientes de ATP mediante la glutamato cisteína ligasa y la glutatión sintetasa, que juntas forman el núcleo del ciclo γ-glutamil. Por consiguiente, el glutatión se utiliza como compuesto modelo y sustancia de referencia en la investigación científica.

Áreas de investigación

En un contexto de laboratorio, el glutatión se encuentra, entre otras, en las siguientes áreas de investigación:

• Investigación enzimológica de las glutatión peroxidasas, la glutatión reductasa y las glutatión S-transferasas, y su especificidad de sustrato in vitro.
• Estudios modelo del par redox GSH/GSSG y determinación del potencial redox intracelular en sistemas de cultivo celular aislados.
• Investigación sobre la S-glutationilación de residuos de cisteína en proteínas como modificación postraduccional en modelos celulares.
• Estudios bioquímicos sobre el ciclo del γ-glutamil, la glutamato-cisteína ligasa y la cinética de la biosíntesis en dos etapas.
• Analytical method development and validation (HPLC, LC-MS, thiol varitization) using glutathione as the reference standard.
• Stability and solubility studies of thiol-containing peptides and their oxidation behavior under controlled conditions.

Cada una de estas aplicaciones implica investigación controlada en laboratorio o con modelos preclínicos.

Glutathione in our research assortment

Glutathione falls under the category of freeze-dried research peptides in vial form within our range. Researchers working with this category frequently combine the compound with other peptides studied via their own biochemical targets. While Glutathione focuses on thiol chemistry and redox-dependent enzyme systems, other components within the same product line have been specifically chosen to cover receptor-linked or signal-mediated targets. These compounds share the freeze-dried vial form but differ fundamentally in amino acid composition and investigated mechanism.

Presupuesto

Forma, manipulación y almacenamiento

Glutathione is supplied as a freeze-dried powder in a sealed glass vial containing a standardized quantity of 1500 mg. Unlike a solid tablet form, this lyophilisate is intended to be dissolved in a suitable solvent in a laboratory setup before analytical work takes place. The free thiol group is susceptible to oxidation to GSSG in solution; therefore, the compound is offered in freeze-dried form.

Store the vial refrigerated, protected from direct light and moisture, in the original packaging and with the seal intact. Handle the connection with standard laboratory precautions: work in a clean environment, use appropriate personal protective equipment, and prevent cross-contamination with other research materials. Avoid repeated temperature changes and keep the packaging out of reach of unauthorized persons.

Composición y resultados de laboratorio

The lyophilisate contains glutathione with a controlled purity of ≥ 99% (HPLC). The vial contains exclusively the freeze-dried compound, without added excipients or preservatives.

Puede encontrar una descripción general de la documentación analítica disponible en nuestra página. página de resultados de laboratorioLos informes se recopilan de forma centralizada allí, para que puedas incorporar los datos a tus propios registros de investigación.

Preguntas frecuentes

To which class of substances does glutathione belong?
Glutathione is a tripeptide composed of glutamic acid, cysteine, and glycine. Due to the γ-peptide bond between glutamate and cysteine, it is classified as a γ-glutamyl peptide and not as an ordinary linear peptide.

What is the difference between GSH and GSSG in research?
GSH is the reduced form with a free thiol group; GSSG is the oxidized dimer in which two molecules are linked via a disulfide bridge. The ratio of both forms is used in cell models as a measure of the redox state.

¿En qué forma se suministra el compuesto?
As a freeze-dried powder in a sealed vial with 1500 mg per unit. The lyophilized form limits oxidation of the thiol group during storage and transport.

¿Cómo debo guardar el vial?
Refrigerated, protected from light and moisture, preferably in the original packaging with the seal intact.