Fiolka glutationu 1500 mg

Glutation (GSH) to naturalnie występujący tripeptyd, chemicznie γ-glutamylopeptyd zawierający grupę tiolową. W badaniach naukowych jest on badany jako związek modelowy w biochemii redoks i enzymologii oraz jako wzorzec odniesienia w pracach analitycznych. Związek ten jest oferowany w postaci liofilizowanego proszku o zawartości 1500 mg na fiolkę, wyłącznie do celów laboratoryjnych i badawczych.

Czym jest glutation?

Glutation (γ-L-glutamylo-L-cysteinylo-glicyna) to tripeptyd złożony z aminokwasów kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny, o sekwencji γ-Glu-Cys-Gly. Charakteryzuje się nietypowym wiązaniem γ-peptydowym: reszta glutaminianu jest połączona z cysteiną poprzez łańcuch boczny, a nie przez grupę α-karboksylową, co czyni cząsteczkę odporną na działanie większości powszechnych aminopeptydaz. Wolna grupa tiolowa reszty cysteiny tworzy reaktywny rdzeń. To właśnie połączenie nietypowego wiązania peptydowego i wolnej grupy sulfhydrylowej sprawia, że ​​glutation jest szeroko stosowaną cząsteczką modelową w chemii peptydów i biochemii tioli.

W modelach badawczych związek ten odgrywa kluczową rolę w parze redoks GSH/GSSG: in vitro dwie cząsteczki GSH mogą utworzyć mostek disiarczkowy z utlenionym dimerem GSSG, który następnie jest przekształcany z powrotem do formy zredukowanej przez zależną od NADPH reduktazę glutationu. Ponadto, w modelach komórkowych, glutation działa jako kofaktor peroksydaz glutationowych i substrat dla S-transferaz glutationowych, które sprzęgają grupę tiolową z niepolarnymi elektrofilami. Biosynteza przebiega w dwóch zależnych od ATP etapach za pośrednictwem ligazy glutaminianowo-cysteinowej i syntetazy glutationu, tworząc razem rdzeń cyklu γ-glutamylowego. W związku z tym glutation jest wykorzystywany jako związek modelowy i substancja odniesienia w badaniach naukowych.

Obszary badań

W kontekście laboratoryjnym glutation występuje między innymi w następujących obszarach badawczych:

• Badania enzymatyczne peroksydaz glutationowych, reduktazy glutationowej i glutationu S-transferaz oraz ich specyficzność substratowa in vitro.
• Badania modelowe pary redoks GSH/GSSG i określenie wewnątrzkomórkowego potencjału redoks w układach hodowli komórek izolowanych.
• Badania nad S-glutationylacją reszt cysteiny w białkach jako modyfikacją potranslacyjną w modelach komórkowych.
• Badania biochemiczne cyklu γ-glutamylowego, ligazy glutaminianowo-cysteinowej i kinetyki dwuetapowej biosyntezy.
• Opracowywanie i walidacja metod analitycznych (HPLC, LC-MS, wariantyzacja tioli) z wykorzystaniem glutationu jako wzorca odniesienia.
• Stability and solubility studies of thiol-containing peptides and their oxidation behavior under controlled conditions.

Każde z tych zastosowań obejmuje kontrolowane badania laboratoryjne lub badania na modelu przedklinicznym.

Glutathione in our research assortment

Glutathione falls under the category of freeze-dried research peptides in vial form within our range. Researchers working with this category frequently combine the compound with other peptides studied via their own biochemical targets. While Glutathione focuses on thiol chemistry and redox-dependent enzyme systems, other components within the same product line have been specifically chosen to cover receptor-linked or signal-mediated targets. These compounds share the freeze-dried vial form but differ fundamentally in amino acid composition and investigated mechanism.

Specyfikacje

Kształt, obsługa i przechowywanie

Glutathione is supplied as a freeze-dried powder in a sealed glass vial containing a standardized quantity of 1500 mg. Unlike a solid tablet form, this lyophilisate is intended to be dissolved in a suitable solvent in a laboratory setup before analytical work takes place. The free thiol group is susceptible to oxidation to GSSG in solution; therefore, the compound is offered in freeze-dried form.

Store the vial refrigerated, protected from direct light and moisture, in the original packaging and with the seal intact. Handle the connection with standard laboratory precautions: work in a clean environment, use appropriate personal protective equipment, and prevent cross-contamination with other research materials. Avoid repeated temperature changes and keep the packaging out of reach of unauthorized persons.

Skład i wyniki badań laboratoryjnych

The lyophilisate contains glutathione with a controlled purity of ≥ 99% (HPLC). The vial contains exclusively the freeze-dried compound, without added excipients or preservatives.

Przegląd dostępnej dokumentacji analitycznej znajdziesz na naszej stronie strona z wynikami badań laboratoryjnychRaporty są tam gromadzone centralnie, dzięki czemu możesz włączyć dane do własnych zapisów badań.

Często zadawane pytania

To which class of substances does glutathione belong?
Glutathione is a tripeptide composed of glutamic acid, cysteine, and glycine. Due to the γ-peptide bond between glutamate and cysteine, it is classified as a γ-glutamyl peptide and not as an ordinary linear peptide.

What is the difference between GSH and GSSG in research?
GSH is the reduced form with a free thiol group; GSSG is the oxidized dimer in which two molecules are linked via a disulfide bridge. The ratio of both forms is used in cell models as a measure of the redox state.

W jakiej postaci jest dostarczany związek?
As a freeze-dried powder in a sealed vial with 1500 mg per unit. The lyophilized form limits oxidation of the thiol group during storage and transport.

Jak przechowywać fiolkę?
Refrigerated, protected from light and moisture, preferably in the original packaging with the seal intact.