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Flacon de glutathion 1500 mg

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Le glutathion (GSH) est un tripeptide de séquence γ-Glu-Cys-Gly (C₁₀H₁₇N₃O₆S, 307,32 Da), caractérisé par une liaison γ-peptidique inhabituelle entre le glutamate et la cystéine. Il est étudié comme composé modèle en recherche scientifique. Destiné exclusivement à des fins de laboratoire et de recherche ; ne pas consommer. Ce n’est ni un médicament ni un complément alimentaire.

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Description

Le glutathion (GSH) est un tripeptide naturel, chimiquement un peptide γ-glutamylé contenant un thiol. En recherche scientifique, il est étudié comme composé modèle en biochimie redox et en enzymologie, ainsi que comme étalon de référence en analyse. Ce composé est proposé sous forme de poudre lyophilisée de 1 500 mg par flacon, exclusivement à des fins de laboratoire et de recherche.

Qu'est-ce que le glutathion ?

Le glutathion (γ-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine) est un tripeptide composé des acides aminés acide glutamique, cystéine et glycine, de séquence γ-Glu-Cys-Gly. Il se caractérise par une liaison peptidique γ inhabituelle : le résidu de glutamate est lié à la cystéine par sa chaîne latérale plutôt que par son groupe α-carboxyle, ce qui confère à la molécule une résistance à la plupart des aminopeptidases courantes. Le groupe thiol libre du résidu de cystéine forme le cœur réactif. C’est précisément cette combinaison d’une liaison peptidique atypique et d’un groupe sulfhydryle libre qui fait du glutathion une molécule modèle largement utilisée en chimie des peptides et en biochimie des thiols.

Dans les modèles de recherche, le glutathion joue un rôle central dans le couple redox GSH/GSSG : in vitro, deux molécules de GSH peuvent former un pont disulfure avec le dimère oxydé GSSG, lequel est ensuite réduit par la glutathion réductase NADPH-dépendante. De plus, dans les modèles cellulaires, le glutathion agit comme cofacteur des glutathion peroxydases et comme substrat des glutathion S-transférases, qui couplent le groupe thiol à des électrophiles non polaires. Sa biosynthèse se déroule en deux étapes ATP-dépendantes via la glutamate-cystéine ligase et la glutathion synthétase, formant ainsi le cœur du cycle du γ-glutamyle. Par conséquent, le glutathion est utilisé comme composé modèle et substance de référence en recherche scientifique.

Domaines de recherche

En laboratoire, le glutathion intervient notamment dans les domaines de recherche suivants :

  • Étude enzymatique des glutathion peroxydases, de la glutathion réductase et des glutathion S-transférases et de leur spécificité de substrat in vitro.
  • Études de modélisation du couple redox GSH/GSSG et détermination du potentiel redox intracellulaire dans des systèmes de culture cellulaire isolés.
  • Recherche sur la S-glutathionylation des résidus de cystéine dans les protéines en tant que modification post-traductionnelle dans des modèles cellulaires.
  • Études biochimiques sur le cycle du γ-glutamyle, la glutamate-cystéine ligase et la cinétique de la biosynthèse en deux étapes.
  • Développement et validation de méthodes analytiques (HPLC, LC-MS, variabilité des thiols) utilisant le glutathion comme étalon de référence.
  • Études de stabilité et de solubilité des peptides contenant du thiol et de leur comportement à l'oxydation dans des conditions contrôlées.

Chacune de ces applications implique des recherches contrôlées en laboratoire ou sur des modèles précliniques.

Le glutathion dans notre assortiment de recherche

Le glutathion fait partie de notre gamme de peptides de recherche lyophilisés conditionnés en flacons. Les chercheurs travaillant sur cette catégorie associent fréquemment ce composé à d'autres peptides étudiés via leurs propres cibles biochimiques. Si le glutathion est axé sur la chimie des thiols et les systèmes enzymatiques redox-dépendants, d'autres composants de la même gamme ont été spécifiquement sélectionnés pour cibler les récepteurs ou les voies de signalisation. Ces composés sont également conditionnés en flacons lyophilisés, mais diffèrent fondamentalement par leur composition en acides aminés et le mécanisme d'action étudié.

Caractéristiques

Spécification Valeur
Échantillon Glutathion (GSH)
Synonymes γ-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine ; L-glutathion (réduit) ; γ-Glu-Cys-Gly
Numéro CAS 70-18-8
Formule moléculaire / masse moléculaire C10H17N3O6S/307,33 Da
PubChem CID 124886
Classe Tripeptide, peptide γ-glutamyle contenant un thiol
Forme Lyophilisate (poudre lyophilisée)
Quantité par flacon 1500 mg
Stockage À conserver au réfrigérateur, à l'abri de la lumière et de l'humidité.

Forme, manipulation et stockage

Le glutathion est fourni sous forme de poudre lyophilisée dans un flacon de verre scellé contenant une quantité standardisée de 1500 mg. Contrairement aux comprimés, ce lyophilisat est destiné à être dissous dans un solvant approprié au laboratoire avant toute analyse. Le groupe thiol libre étant susceptible de s'oxyder en GSSG en solution, le composé est proposé sous forme lyophilisée.

Conserver le flacon au réfrigérateur, à l’abri de la lumière directe et de l’humidité, dans son emballage d’origine et avec le sceau intact. Manipuler le dispositif en respectant les précautions standard de laboratoire : travailler dans un environnement propre, utiliser un équipement de protection individuelle approprié et éviter toute contamination croisée avec d’autres produits de recherche. Éviter les variations de température répétées et tenir l’emballage hors de portée des personnes non autorisées.

Composition et résultats de laboratoire

Le lyophilisat contient du glutathion d'une pureté contrôlée ≥ 99 % (HPLC). Le flacon contient exclusivement le composé lyophilisé, sans excipients ni conservateurs ajoutés.

Vous trouverez un aperçu de la documentation analytique disponible sur notre site web. page de résultats de laboratoireLes rapports sont centralisés à cet endroit, ce qui vous permet d'intégrer les données à vos propres archives de recherche.

Foire aux questions

À quelle classe de substances appartient le glutathion ?
Le glutathion est un tripeptide composé d'acide glutamique, de cystéine et de glycine. Du fait de la liaison γ-peptidique entre le glutamate et la cystéine, il est classé comme un γ-glutamylpeptide et non comme un peptide linéaire ordinaire.

Quelle est la différence entre le GSH et le GSSG dans la recherche ?
Le GSH est la forme réduite possédant un groupe thiol libre ; le GSSG est le dimère oxydé, constitué de deux molécules liées par un pont disulfure. Le rapport entre ces deux formes est utilisé dans les modèles cellulaires comme indicateur de l’état d’oxydoréduction.

Sous quelle forme le composé est-il fourni ?
Sous forme de poudre lyophilisée en flacon scellé de 1500 mg par unité. La lyophilisation limite l'oxydation du groupe thiol pendant le stockage et le transport.

Comment conserver le flacon ?
À conserver au réfrigérateur, à l'abri de la lumière et de l'humidité, de préférence dans son emballage d'origine avec le sceau intact.

Spécification

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