Glutathion-Ampulle 1500 mg

Glutathion (GSH) ist ein natürlich vorkommendes Tripeptid, chemisch ein Thiol-haltiges γ-Glutamylpeptid. In der wissenschaftlichen Forschung wird es als Modellsubstanz für die Redoxbiochemie und Enzymologie sowie als Referenzstandard in der Analytik eingesetzt. Diese Verbindung wird als gefriergetrocknetes Pulver in einer Dosierung von 1500 mg pro Durchstechflasche ausschließlich für Labor- und Forschungszwecke angeboten.

Was ist Glutathion?

Glutathion (γ-L-Glutamyl-L-Cysteinyl-Glycin) ist ein Tripeptid aus den Aminosäuren Glutaminsäure, Cystein und Glycin mit der Sequenz γ-Glu-Cys-Gly. Es zeichnet sich durch eine ungewöhnliche γ-Peptidbindung aus: Der Glutamatrest ist über seine Seitenkette und nicht über die α-Carboxylgruppe an Cystein gebunden, wodurch das Molekül gegenüber den meisten gängigen Aminopeptidasen resistent ist. Die freie Thiolgruppe des Cysteinrests bildet den reaktiven Kern. Genau diese Kombination aus einer atypischen Peptidbindung und einer freien Sulfhydrylgruppe macht Glutathion zu einem weit verbreiteten Modellmolekül in der Peptidchemie und Thiolbiochemie.

In Forschungsmodellen spielt die Verbindung eine zentrale Rolle im GSH/GSSG-Redoxpaar: In vitro können zwei GSH-Moleküle eine Disulfidbrücke zum oxidierten Dimer GSSG bilden, welches anschließend durch NADPH-abhängige Glutathionreduktase wieder in die reduzierte Form überführt wird. Darüber hinaus fungiert Glutathion in Zellmodellen als Cofaktor für Glutathionperoxidasen und als Substrat für Glutathion-S-Transferasen, welche die Thiolgruppe an unpolare Elektrophile koppeln. Die Biosynthese verläuft in zwei ATP-abhängigen Schritten über Glutamat-Cystein-Ligase und Glutathionsynthetase, die zusammen den Kern des γ-Glutamylzyklus bilden. Folglich wird Glutathion in der wissenschaftlichen Forschung als Modellsubstanz und Referenzstoff eingesetzt.

Forschungsgebiete

Im Laborkontext kommt Glutathion unter anderem in folgenden Forschungsbereichen vor:

• Enzymologische Untersuchung von Glutathionperoxidasen, Glutathionreduktase und Glutathion-S-Transferasen sowie deren Substratspezifität in vitro.
• Modellstudien des GSH/GSSG-Redoxpaares und die Bestimmung des intrazellulären Redoxpotentials in isolierten Zellkultursystemen.
• Forschung zur S-Glutathionylierung von Cysteinresten in Proteinen als posttranslationale Modifikation in Zellmodellen.
• Biochemische Untersuchungen zum γ-Glutamylzyklus, zur Glutamat-Cystein-Ligase und zur Kinetik der zweistufigen Biosynthese.
• Analytical method development and validation (HPLC, LC-MS, thiol varitization) using glutathione as the reference standard.
• Stability and solubility studies of thiol-containing peptides and their oxidation behavior under controlled conditions.

Jede dieser Anwendungen beinhaltet kontrollierte Labor- oder präklinische Modellforschung.

Glutathione in our research assortment

Glutathione falls under the category of freeze-dried research peptides in vial form within our range. Researchers working with this category frequently combine the compound with other peptides studied via their own biochemical targets. While Glutathione focuses on thiol chemistry and redox-dependent enzyme systems, other components within the same product line have been specifically chosen to cover receptor-linked or signal-mediated targets. These compounds share the freeze-dried vial form but differ fundamentally in amino acid composition and investigated mechanism.

Spezifikationen

Form, Handhabung und Lagerung

Glutathione is supplied as a freeze-dried powder in a sealed glass vial containing a standardized quantity of 1500 mg. Unlike a solid tablet form, this lyophilisate is intended to be dissolved in a suitable solvent in a laboratory setup before analytical work takes place. The free thiol group is susceptible to oxidation to GSSG in solution; therefore, the compound is offered in freeze-dried form.

Store the vial refrigerated, protected from direct light and moisture, in the original packaging and with the seal intact. Handle the connection with standard laboratory precautions: work in a clean environment, use appropriate personal protective equipment, and prevent cross-contamination with other research materials. Avoid repeated temperature changes and keep the packaging out of reach of unauthorized persons.

Zusammensetzung und Laborergebnisse

The lyophilisate contains glutathione with a controlled purity of ≥ 99% (HPLC). The vial contains exclusively the freeze-dried compound, without added excipients or preservatives.

Eine Übersicht der verfügbaren Analysedokumentation finden Sie auf unserer Website. Seite mit LaborergebnissenDie Berichte werden dort zentral gesammelt, sodass Sie die Daten in Ihre eigenen Forschungsaufzeichnungen einbeziehen können.

Häufig gestellte Fragen

To which class of substances does glutathione belong?
Glutathione is a tripeptide composed of glutamic acid, cysteine, and glycine. Due to the γ-peptide bond between glutamate and cysteine, it is classified as a γ-glutamyl peptide and not as an ordinary linear peptide.

What is the difference between GSH and GSSG in research?
GSH is the reduced form with a free thiol group; GSSG is the oxidized dimer in which two molecules are linked via a disulfide bridge. The ratio of both forms is used in cell models as a measure of the redox state.

In welcher Form wird die Verbindung geliefert?
As a freeze-dried powder in a sealed vial with 1500 mg per unit. The lyophilized form limits oxidation of the thiol group during storage and transport.

Wie bewahre ich das Fläschchen auf?
Refrigerated, protected from light and moisture, preferably in the original packaging with the seal intact.