Selank ist ein synthetisches, lineares Heptapeptid: eine Kette aus sieben Aminos\u00e4ureresten mit der Sequenz Thr-Lys-Pro-Arg-Pro-Gly-Pro. Die Verbindung ist unter der CAS-Nummer 129954-34-3 bekannt und hat die Summenformel C60<\/sub>.33<\/sub>H57<\/sub>N11<\/sub>O9<\/sub> (ca. 751,9 g\/mol) und PubChem CID 11765600. Die ersten vier Reste (Thr-Lys-Pro-Arg) bilden ein nat\u00fcrlich vorkommendes Tetrapeptidfragment; das Tripeptid Pro-Gly-Pro ist am C-Terminus daran gekoppelt.<\/p>\n Mit drei Prolinresten an sieben Positionen ist Selank eine ausgesprochen prolinreiche Kette. Die Prolin-Glycin-Prolin-Sequenz am C-Terminus erh\u00f6ht die Steifigkeit dieses Kettenabschnitts und schr\u00e4nkt den Angriff durch Exopeptidasen ein, wodurch die Sequenz unter Laborbedingungen messbar stabiler ist als das nicht verl\u00e4ngerte Tetrapeptidfragment. Zus\u00e4tzlich gew\u00e4hrleisten die Lysin- und Argininreste ein ausgepr\u00e4gt basisches Ladungsprofil: Bei neutralem pH-Wert tr\u00e4gt das Molek\u00fcl eine positive Nettoladung, die ma\u00dfgeblich sein Retentionsverhalten in der Umkehrphasenchromatographie mit Ionenpaarungsadditiven bestimmt. Da die Kette keinerlei aromatische Reste enth\u00e4lt, liefert die Detektion bei 280 nm kaum ein Signal und wird typischerweise an der Peptidbr\u00fccke bei etwa 214 nm gemessen. Diese Kombination aus einer kurzen, vollst\u00e4ndig ausgeschriebenen Sequenz, einem starren C-Terminus und einem scharf definierten Ladungsprofil macht Selank zu einer hoch reproduzierbaren Modellverbindung in der vergleichenden Peptidforschung.<\/p>\n Im Bereich der Peptidchemie und analytischen Arbeit ist Selank unter anderem in folgenden In-vitro-Forschungsbereichen t\u00e4tig:<\/p>\nAnwendungen im Laborkontext<\/h2>\n
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Spezifikationen<\/h2>\n